免疫グロブリン重鎖とは何ですか？

ymun免疫グロブリン重鎖は、抗体の4つの主要成分の1つであり、450〜550アミノ酸で構成されています。すべての免疫グロブリンは、体内で免疫応答が開始されると血漿細胞によって生成されます。免疫グロブリンという名前は、抗体を含む血清中の球状タンパク質で結合することの発見から来ています。重鎖という用語は、ポリペプチド配列の長さを指します。これは、約200アミノ酸しかない免疫グロブリン軽鎖と比較できます。抗原結合は免疫グロブリン重鎖の最も顕著な機能ですが、場合によっては、この初期結合は、抗原特異的補体の固定が発生するような他の「エフェクター関数」が発生するまで、免疫媒介保護または他の機能を提供しません。抗体の単なる結合がそれ自体で免疫応答を開始しない場合、それは他の細胞に結合して生物学的活性を増加させる可能性があります。たとえば、体の主要な「戦闘機」細胞であるリンパ球、外来物質を吸収して処分する細胞であるファゴサイト、および血液中の血小板はすべて、免疫グロブリンの受容体部位を持っています。免疫グロブリン重鎖の別の機能は、妊娠中に胎盤に見られる栄養芽層と呼ばれる細胞の受容体に免疫グロブリンを受容体に結合するのに役立つことです。この結合により、免疫グロブリンは胎盤バリアを横切ることができ、その結果、抗体が移動し、母親から新生児への免疫を遺伝します。免疫グロブリンによる他の化学補体の固定は、不要な細胞の溶解や二次化学物質の開始された放出などの活性に関与しています。免疫グロブリンは、多くの場合、ファブフラグメントが効率的に利用できるようにする前に、その基本的な部分に分解されることがよくあります。酵素であるパパインは、ヒンジ付き領域で免疫グロブリンを破壊し、2つの同一の免疫グロブリン重鎖と2つの同一の免疫グロブリン軽鎖を生成します。免疫グロブリンの重鎖でのみ見られるファブフラグメントの1つは、FAB FCフラグメントです。FAB FCフラグメントには、特にH2およびH3として知られている2つの領域が含まれており、これらのセクションを使用する免疫媒介活性は、H2とH3が重鎖に露出するため、免疫グロブリン分子の分解に依存します。研究者によって、その重鎖のアミノ酸配列の容易に明らかな違いに基づいて、5つのクラスに組織されました。違いは、重い免疫グロブリン鎖で抗体を指示し、生物学的反応またはその欠如に注目することで検出できます。いくつかの一般的な免疫グロブリンクラスには、ガンマヘビーチェーン（IgG）、MU重鎖（IGM）、およびアルファ重鎖（IGA）が含まれます。