ユビキチン化経路とは何ですか？

cell細胞内のタンパク質の多くは定期的にリサイクルされており、新しいタンパク質合成のためのアミノ酸の供給源として機能します。ユビキチンは非常に小さなタンパク質であり、真核細胞で遍在しており、非常に異なる生物間で非常に類似した構造を持っているため、そのように命名されています。それは、一般的に劣化のために、それらを標的とするタンパク質に付着するタグとして機能します。このタグを標的タンパク質に追加するプロセスは、ユビキチン化経路として知られています。その後、これらのタンパク質はプロテアソームとして知られる構造の小さな断片に分解されます。それらは大量の修正を受けることができますが、その1つは、タンパク質分子の開始または末端に化合物が付着していることです。多くのタンパク質は酵素であり、反応を高速化します。酵素の1つのタイプはプロテアーゼであり、特定の高度に調節された状況下で他のタンパク質を分解します。ユビキチン化経路にはプロテアーゼの活性が含まれます。それは細菌には見られません。この小さなタンパク質は細胞内に見られます。アミノ酸リジンの異常に多数の分子があり、これらの化合物のうち7つが存在します。。今では、分解されるタンパク質がさまざまなリジン基や、この絶えず存在するタンパク質の最終グループにさえ結合できることが知られています。ユビキチン化のプロセスを開始するためのタンパク質のユビキチンへの結合のプロセスは、エネルギー集約的です。通常、ペプチド結合の切断はエネルギーを放出します。この場合、細胞のエネルギー通貨アデノシン三リン酸（ATP）の分子を利用します。標的タンパク質へのユビキチンの結合でさえ、3つの異なる酵素が含まれます。ユビキチンを活性化し、E1として知られています。活性化されたユビキチンが共役酵素に付着しているE2として知られるステップ2に関与するさまざまな種類の酵素があります。ステップ3は、異なるタンパク質を分解し、標的タンパク質をユビキチン分子のリジン基に付着させる数百種類の酵素の1つを利用します。これは、プロテアーゼがユビキチン化タンパク質を分解する大きな構造です。それはペプチドとして知られるアミノ酸の小さな断片に分解されます。これらの部分は、ペプチダーゼによって成分のアミノ酸に簡単に分解され、新しいタンパク質を合成するためのアミノ酸源として使用できます。場合によっては、このプロセスは細胞代謝に関与する活性ペプチドを生成します。関係する3人の科学者のために化学のノーベル賞を獲得しました。このプロセスでより多くの研究が行われているため、当初考えられていたよりもはるかに複雑であることが判明しました。タンパク質は、鎖などのファッションの配列にユビキチンを添加することができます。このプロセスには、生理学、感染症、および遺伝的障害のスペクトル全体に影響があります。